मुख्य अंतर - ट्रिप्सिन बनाम काइमोट्रिप्सिन
जीवों में समग्र पाचन प्रक्रिया में प्रोटीन पाचन एक बहुत ही महत्वपूर्ण प्रक्रिया है। जटिल प्रोटीन अमीनो एसिड के अपने मोनोमर्स में पच जाते हैं और छोटी आंतों के माध्यम से अवशोषित होते हैं। प्रोटीन आवश्यक हैं क्योंकि वे एक जीव में एक प्रमुख कार्यात्मक और संरचनात्मक भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन पाचन प्रोटीन को पचाने वाले एंजाइमों के माध्यम से होता है जिसमें ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, पेप्टिडेज़ और प्रोटीज़ शामिल हैं। ट्रिप्सिन एक प्रोटीन-पाचन एंजाइम है जो मूल अमीनो एसिड में पेप्टाइड बंधन को साफ करता है जिसमें लाइसिन और आर्जिनिन शामिल हैं। काइमोट्रिप्सिन भी एक प्रोटीन-पाचन एंजाइम है जो फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन और टाइरोसिन जैसे सुगंधित अमीनो एसिड में पेप्टाइड बंधन को साफ करता है।ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन के बीच महत्वपूर्ण अंतर अमीनो एसिड की स्थिति है जिसमें यह प्रोटीन में समा जाता है। ट्रिप्सिन मूल अमीनो एसिड स्थिति में क्लीवेज करता है जबकि काइमोट्रिप्सिन सुगंधित अमीनो एसिड स्थिति में क्लीवेज करता है।
ट्रिप्सिन क्या है?
ट्रिप्सिन एक 23.3 kDa प्रोटीन है जो सेरीन प्रोटीज के परिवार से संबंधित है और इसके मुख्य सब्सट्रेट मूल अमीनो एसिड हैं। इन मूल अमीनो एसिड में आर्जिनिन और लाइसिन शामिल हैं। ट्रिप्सिन की खोज 1876 में कुहने ने की थी। ट्रिप्सिन एक गोलाकार प्रोटीन है और अपने निष्क्रिय रूप में मौजूद है जो ट्रिप्सिनोजेन - ज़ाइमोजेन है। ट्रिप्सिन की क्रिया का तंत्र सेरीन प्रोटीज गतिविधि पर आधारित है।
ट्रिप्सिन मूल अमीनो एसिड के सी टर्मिनल सिरे पर क्लीवेज करता है। यह एक हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया है और छोटी आंतों में पीएच - 8.0 पर होती है। ट्रिप्सिनोजेन की सक्रियता टर्मिनल हेक्सापेप्टाइड को हटाने के माध्यम से होती है, और यह सक्रिय रूप का उत्पादन करती है; ट्रिप्सिन सक्रिय ट्रिप्सिन दो मुख्य प्रकार के होते हैं; α - ट्रिप्सिन और β-ट्रिप्सिन।वे अपनी थर्मल स्थिरता और उनकी संरचना में भिन्न होते हैं। ट्रिप्सिन की सक्रिय साइट में हिस्टिडीन (H63), एसपारटिक एसिड (D107) और सेरीन (S200) शामिल हैं।
चित्र 01: ट्रिप्सिन
ट्रिप्सिन की एंजाइमेटिक क्रिया डीएफपी, एप्रोटीनिन, एजी+, बेंजामिडीन और ईडीटीए द्वारा बाधित होती है। ट्रिप्सिन के अनुप्रयोगों में ऊतक का पृथक्करण, पशु कोशिका संवर्धन में ट्रिप्सिनाइजेशन, ट्राइप्टिक मानचित्रण, इन विट्रो प्रोटीन अध्ययन, फिंगरप्रिंटिंग और ऊतक संवर्धन अनुप्रयोगों में शामिल हैं।
काइमोट्रिप्सिन क्या है?
काइमोट्रिप्सिन का आणविक भार 25.6 kDa है और यह सेरीन प्रोटीज परिवार से संबंधित है, और यह एक एंडोपेप्टिडेज़ है। काइमोट्रिप्सिन अपने निष्क्रिय रूप में मौजूद है जो काइमोट्रिप्सिनोजेन है। काइमोट्रिप्सिन की खोज 1900 के दशक में हुई थी।काइमोट्रिप्सिन सुगंधित अमीनो एसिड में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करता है। इन सुगंधित सबस्ट्रेट्स में टाइरोसिन, फेनिलएलनिन और ट्रिप्टोफैन शामिल हैं। इस एंजाइम के सबस्ट्रेट्स मुख्य रूप से एल-आइसोमर्स में होते हैं और अमीनो एसिड के एमाइड और एस्टर पर आसानी से कार्य करते हैं। इष्टतम पीएच जिसमें काइमोट्रिप्सिन कार्य करता है वह 7.8 - 8.0 है। काइमोट्रिप्सिन के दो मुख्य रूप हैं जैसे कि काइमोट्रिप्सिन ए और काइमोट्रिप्सिन बी और वे वहां संरचनात्मक और प्रोटियोलिटिक विशेषताओं में थोड़ा भिन्न हैं। काइमोट्रिप्सिन की सक्रिय साइट में एक उत्प्रेरक त्रय होता है और यह हिस्टिडीन (H57), एसपारटिक एसिड (D102) और सेरीन (S195) से बना होता है।
चित्र 02: काइमोट्रिप्सिन
काइमोट्रिप्सिन के सक्रियक हैं Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide और Tetrabutylammonium bromide।काइमोट्रिप्सिन के अवरोधक पेप्टिडाइल एल्डिहाइड, बोरोनिक एसिड और कौमारिन डेरिवेटिव हैं। काइमोट्रिप्सिन का व्यावसायिक रूप से पेप्टाइड संश्लेषण, पेप्टाइड मैपिंग और पेप्टाइड फिंगरप्रिंटिंग में उपयोग किया जाता है।
ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन के बीच समानताएं क्या हैं?
- दोनों एंजाइम सेरीन प्रोटीज हैं।
- दोनों एंजाइम पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ते हैं।
- दोनों एंजाइम छोटी आंत में कार्य करते हैं।
- दोनों एंजाइम अपने निष्क्रिय रूप में zymogens के रूप में मौजूद हैं।
- दोनों एंजाइम अपनी सक्रिय साइट में हिस्टिडीन, एसपारटिक एसिड और सेरीन युक्त उत्प्रेरक ट्रायड से बने होते हैं।
- दोनों एंजाइमों को शुरू में मवेशियों से खोजा और निकाला गया था।
- दोनों एंजाइमों का उत्पादन वर्तमान में पुनः संयोजक डीएनए तकनीकों के माध्यम से किया जाता है।
- दोनों एंजाइम एक इष्टतम बुनियादी पीएच पर कार्य करते हैं।
- विभिन्न उद्योगों में इन विट्रो में दोनों एंजाइमों का उपयोग किया जाता है।
ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन में क्या अंतर है?
ट्रिप्सिन बनाम काइमोट्रिप्सिन |
|
| ट्रिप्सिन एक प्रोटीन-पाचन एंजाइम है जो लाइसिन और आर्जिनिन जैसे मूल अमीनो एसिड पर पेप्टाइड बंधन को तोड़ देगा। | काइमोट्रिप्सिन जो एक प्रोटीन-पाचन एंजाइम भी है, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन और टाइरोसिन जैसे सुगंधित अमीनो एसिड पर पेप्टाइड बंधन को साफ करता है। |
| आणविक भार | |
| ट्रिप्सिन का आणविक भार 23.3 k Da है। | काइमोट्रिप्सिन का आणविक भार 25.6 k Da है। |
| सब्सट्रेट | |
| जटिल प्रोटीन अमीनो एसिड के अपने मोनोमर्स में पच जाते हैं और छोटी आंतों के माध्यम से अवशोषित होते हैं। | एरोमैटिक अमीनो एसिड सब्सट्रेट जैसे टाइरोसिन, ट्रिप्टोफैन और फेनिलएलनिन काइमोट्रिप्सिन पर कार्य करते हैं। |
| एंजाइम का ज़ाइमोजेन रूप | |
| ट्रिप्सिनोजेन ट्रिप्सिन का निष्क्रिय रूप है। | काइमोट्रिप्सिनोजेन काइमोट्रिप्सिन का निष्क्रिय रूप है। |
| एक्टिवेटर | |
| लैंथेनाइड्स ट्रिप्सिन के उत्प्रेरक हैं। | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide और Tetrabutylammonium bromide काइमोट्रिप्सिन के सक्रियक हैं। |
|
अवरोधक |
|
| डीएफपी, एप्रोटीनिन, एजी+, बेंजामिडीन और ईडीटीए ट्रिप्सिन के अवरोधक हैं। | पेप्टिडाइल एल्डिहाइड, बोरोनिक एसिड और कौमारिन डेरिवेटिव काइमोट्रिप्सिन के अवरोधक हैं। |
सारांश – ट्रिप्सिन बनाम काइमोट्रिप्सिन
पेप्टिडेस या प्रोटियोलिटिक एंजाइम पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस के माध्यम से प्रोटीन को साफ करते हैं। ट्रिप्सिन मूल अमीनो एसिड पर पेप्टाइड बंधन को साफ करता है जबकि काइमोट्रिप्सिन सुगंधित अमीनो एसिड अवशेषों पर पेप्टाइड बंधन को साफ करता है। दोनों एंजाइम सेरीन पेप्टिडेस हैं और एक बुनियादी पीएच वातावरण में छोटी आंत में कार्य करते हैं। वर्तमान में, विभिन्न जीवाणु और कवक प्रजातियों का उपयोग करके पुनः संयोजक डीएनए तकनीक का उपयोग करके ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन के उत्पादन में बहुत शोध शामिल है क्योंकि इन एंजाइमों का उच्च औद्योगिक मूल्य है। ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन में यही अंतर है।
ट्रिप्सिन बनाम काइमोट्रिप्सिन का पीडीएफ संस्करण डाउनलोड करें
आप इस लेख का पीडीएफ संस्करण डाउनलोड कर सकते हैं और उद्धरण नोट के अनुसार इसे ऑफ़लाइन उद्देश्यों के लिए उपयोग कर सकते हैं। कृपया पीडीएफ संस्करण यहां डाउनलोड करें ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन के बीच अंतर
